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食品酶工程 版權(quán)信息
- ISBN：9787811179972
- 條形碼：9787811179972 ; 978-7-81117-997-2
- 裝幀：一般膠版紙
- 冊數(shù)：暫無
- 重量：暫無
- 所屬分類：>>
食品酶工程 本書特色
《食品酶工程》是普通高等教育“十一五”精品課程建設(shè)教材之一。
食品酶工程 內(nèi)容簡介
本書介紹了酶學基礎(chǔ)理論、酶的生產(chǎn)、酶的分離純化等酶學理論知識，闡述了酶分子修飾與改造、酶與細胞固定化、酶反應(yīng)器與傳感器技術(shù)體系，介紹了有機相中的酶催化、極端酶、人工模擬酶、生物酶工程等酶工程的新進展。
食品酶工程 目錄
第1章 緒論1.1 酶學和酶工程研究的歷史與現(xiàn)狀1.1.1 史前期酶的應(yīng)用1.1.2 近代酶學和酶工程研究歷史1.1.3 現(xiàn)代酶學和酶工程研究進展1.2 酶學與基礎(chǔ)理論1.2.1 酶學與現(xiàn)代化學1.2.2 酶學與現(xiàn)代物理學1.2.3 酶學與生物學1.3 食品酶工程研究內(nèi)容與技術(shù)方法1.3.1 食品酶工程研究內(nèi)容1.3.2 食品酶工程研究的技術(shù)方法1.4 酶與生產(chǎn)實踐1.4.1 酶在食品工業(yè)領(lǐng)域中的應(yīng)用1.4.2 酶制劑在其他領(lǐng)域的應(yīng)用第2章 酶學基礎(chǔ)理論2.1 酶的分類和命名2.1.1 國際系統(tǒng)分類法2.1.2 國際系統(tǒng)命名法2.1.3 習慣名或常用名2.2 酶的結(jié)構(gòu)與性質(zhì)2.2.1 酶的化學本質(zhì)及其組成2.2.2 酶的分子結(jié)構(gòu)2.2.3 酶催化作用的特點2.2.4 酶的作用機制2.3 酶催化反應(yīng)動力學2.3.1 酶催化反應(yīng)速率2.3.2 底物濃度對酶反應(yīng)的影響2.3.3 酶濃度對酶促反應(yīng)的影響2.3.4 溫度對酶促反應(yīng)的影響2.3.5 pH對酶促反應(yīng)的影響2.3.6 抑制劑對酶促反應(yīng)的影響2.3.7 激活劑對酶促反應(yīng)的影響2.4 酶活力及其測定2.4.1 酶的活力單位2.4.2 酶的比活力2.4.3 常用酶活力測定方法原理2.5 酶在生物體內(nèi)存在的幾種形式2.5.1 單體酶、寡聚酶、多酶復合體2.5.2 同工酶2.5.3 別構(gòu)酶與修飾酶2.5.4 結(jié)構(gòu)酶與誘導酶2.5.5 胞內(nèi)酶與胞外酶第3章 酶的生產(chǎn)3.1 酶的生產(chǎn)方法3.1.1 提取分離法3.1.2 生物合成法3.1.3 化學合成法3.2 酶的發(fā)酵生產(chǎn)3.2.1 優(yōu)良產(chǎn)酶菌的特點3.2.2 主要的產(chǎn)酶菌3.2.3 產(chǎn)酶菌的獲得3.2.4 產(chǎn)酶菌的培養(yǎng)3.2.5 食品酶制劑發(fā)酵工藝實例3.3 提高酶發(fā)酵產(chǎn)量的方法3.3.1 酶的合成調(diào)控機制3.3.2 控制發(fā)酵條件提高酶產(chǎn)量3.3.3 通過基因突變提高酶產(chǎn)量3.3.4 通過基因重組提高酶產(chǎn)量3.3.5 其他提高酶產(chǎn)量的方法第4章 酶的分離純化4.1 酶分離純化的一般原則4.1.1 減少或防止酶的變性失活4.1.2 根據(jù)酶不同特性采用不同的分離純化方法4.1.3 建立快速可靠的酶活性檢測方法4.1.4 盡量減少分離純化步驟4.2 酶的提取4.2.1 預處理和細胞破碎4.2.2 提取4.2.3 濃縮4.3 酶的純化4.3.1 根據(jù)酶溶解度不同進行純化4.3.2 根據(jù)酶分子大小、形狀不同進行純化4.3.3 根據(jù)酶分子電荷性質(zhì)進行純化4.3.4 根據(jù)酶分子專一親和作用進行純化4.3.5 高效液相層析法4.3.6 酶的結(jié)晶4.3.7 酶純化方法評析4.4 酶的純度與保存4.4.1 酶純度的檢驗4.4.2 酶活性的檢驗4.4.3 酶的劑型4.4.4 酶的穩(wěn)定性與保存第5章 酶分子化學修飾與生物改造5.1 酶分子的化學修飾5.1.1 酶分子化學修飾的基本原理5.1.2 金屬離子置換修飾5.1.3 大分子修飾5.1.4 肽鏈有限水解修飾5.1.5 分子側(cè)鏈的修飾5.1.6 氨基酸置換修飾5.1.7 核苷酸剪切／置換修飾5.1.8 酶分子的親和修飾5.1.9 酶分子化學修飾的應(yīng)用5.2 酶分子的生物改造5.2.1 克隆酶5.2.2 突變酶5.2.3 從頭設(shè)計酶第6章 酶與細胞固定化6.1 固定化酶的定義及特點6.1.1 酶固定化技術(shù)發(fā)展簡史6.1.2 固定化酶的定義6.1.3 固定化酶的制備原則6.1.4 酶的固定化方法6.1.5 固定化酶的形狀與性質(zhì)6.1.6 影響固定化酶性能的因素6.2 輔酶的固定化6.2.1 輔因子的定義及分類6.2.2 輔因子的固定化方法6.3 細胞的固定化6.3.1 固定化細胞的分類和形態(tài)6.3.2 固定化細胞的性質(zhì)和特點6.3.3 固定化細胞的制備方法6.4 固定化酶和固定化細胞的表征6.4.1 固定化酶(細胞)的活力6.4.2 固定化酶(細胞)的操作半衰期6.4.3 固定化酶(細胞)的結(jié)合效率6.4.4 固定化酶的結(jié)合效率與酶活力回收率6.4.5 相對酶活力6.5 固定化酶和固定化細胞在食品工業(yè)中的應(yīng)用6.5.1 固定化酶在乳制品中的應(yīng)用6.5.2 固定化酶在油脂工業(yè)中的應(yīng)用6.5.3 固定化酶在果汁中的應(yīng)用6.5.4 固定化酶在茶葉加工中的應(yīng)用6.5.5 固定化酶在啤酒工業(yè)上的應(yīng)用6.5.6 固定化酶用于高果糖漿的生產(chǎn)6.5.7 固定化酶在食品添加劑和食品配料中的應(yīng)用第7章 酶反應(yīng)器與酶傳感器7.1 酶反應(yīng)器7.1.1 酶反應(yīng)器的類型7.1.2 酶反應(yīng)器的選擇7.1.3 酶反應(yīng)器的設(shè)計7.1.4 酶反應(yīng)器的應(yīng)用7.2 酶傳感器7.2.1 生物傳感器概述7.2.2 酶傳感器的結(jié)構(gòu)與工作原理7.2.3 酶傳感器的制備及性能7.2.4 酶傳感器的應(yīng)用第8章 非水介質(zhì)中的酶催化8.1 酶催化反應(yīng)的非水介質(zhì)體系8.1.1 水一有機溶劑兩相體系8.1.2 水不互溶單相有機溶劑體系8.1.3 反相膠束體系8.1.4 單相水一有機溶劑體系8.1.5 超臨界流體體系……第9章 極端酶第10章 人工模擬酶第11章 生物酶工程第12章 食品酶工程的應(yīng)用
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食品酶工程 節(jié)選
《食品酶工程》內(nèi)容簡介：教材建設(shè)是學科建設(shè)的重要內(nèi)容，是人才培養(yǎng)的重要支柱，也是社會和經(jīng)濟發(fā)展需求的反映。近年來，隨著我國加入世界貿(mào)易組織，食品工業(yè)在機遇和挑戰(zhàn)并存的形勢下得以持續(xù)快速的發(fā)展，食品工業(yè)進入到了一個產(chǎn)業(yè)升級、調(diào)整提高的關(guān)鍵時期。食品產(chǎn)業(yè)出現(xiàn)了許多新情況和新問題，原有的教材無論在內(nèi)容的廣度上，還是在深度上，都已經(jīng)難以滿足時代的需要。教材建設(shè)無疑應(yīng)該順應(yīng)時代發(fā)展，與時俱進，及時反映本學科科學技術(shù)發(fā)展的*新內(nèi)容以及產(chǎn)業(yè)和社會經(jīng)濟發(fā)展的*新需求。正是在這樣的思想指導下，我們重新修訂和補充了這套教材。
食品酶工程 相關(guān)資料
插圖：③在一定的條件下，將一定量的酶液和底物溶液混合均勻，適時記下反應(yīng)開始的時間。④當反應(yīng)體系保溫一定時間后，取出適量的反應(yīng)液，運用各種生化檢測技術(shù)，測定產(chǎn)物的生成量或底物的消耗量，以求得酶的反應(yīng)速度。為了準確地反映酶催化反應(yīng)的結(jié)果，應(yīng)盡量采用快速、簡便的方法，立即測出結(jié)果。若不能即時測出結(jié)果的，則要及時終止反應(yīng)，然后再測定。終止酶反應(yīng)的方法很多，一般常用的有：a.反應(yīng)時間一到，立即取出適量反應(yīng)液，置于沸水浴中，加熱使酶失活.b.加入適宜的酶變性劑，如三氯醋酸等，使酶變性失活I(lǐng)c.加入酸或堿溶液，使反應(yīng)液的pH迅速遠離催化反應(yīng)的最適pH，而使反應(yīng)終止；d.將取出的反應(yīng)液立即置于低溫冰箱、冰粒堆或冰鹽溶液中，使反應(yīng)液的溫度迅速降低至10~C：以下而終止反應(yīng)。在實際使用時，要根據(jù)酶的特性、反應(yīng)底物和產(chǎn)物的性質(zhì)以及酶活力測定的方法等加以選擇。若有連續(xù)監(jiān)測裝置追蹤反應(yīng)過程，則可以不必終止反應(yīng)，即可求得酶的反應(yīng)速度。2.4.3.2 酶活力測定的方法酶活力測定，可用物理方法、化學方法及酶分析等方法，即可在適當?shù)臈l件下把酶和底物混合，測定反應(yīng)的初速度。根據(jù)測定原理，可以將酶活力的測定方法分為4種：①終點法；②動力學法；③酶偶聯(lián)分析法；④電化學法。1.終點法終點法亦稱為消色點法（ach：romicprocedure）。它是指在確定條件下，讓酶作用一定量的底物，然后檢測反應(yīng)系統(tǒng)達到某一指標所需要的時間，并根據(jù)時間長短來分析酶活力的一種方法。或者將酶和底物混合后，讓其反應(yīng)一定時間，然后停止反應(yīng)，通過定量測定底物的減少或產(chǎn)物生成的量，來計算酶活力。在簡單的酶反應(yīng)中，底物減少與產(chǎn)物增加的速度是相等的，但一般以測定產(chǎn)物為宜，因為測定反應(yīng)速度時，實驗設(shè)計規(guī)定的底物濃度往往是過量的，反應(yīng)時底物減少的量只占其總量的一小部分，測定時不易準確；而產(chǎn)物則是從無到有，只要方法足夠靈敏，就可以準確地測定酶活力。該方法幾乎適用于所有酶的活力測定，設(shè)備簡單易行，但工作量較大，由于取樣和終止作用的時間不易準確控制，因此，對于反應(yīng)速度很快的酶，測定結(jié)果往往不夠準確。但目前終點法的一個發(fā)展是采用檢測器對反應(yīng)進行連續(xù)跟蹤，并在反應(yīng)達到某一程度時，精確地自動記錄所需要的時間，這就是酶分析自動化中的所謂固定濃度法。
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