包郵醫學生物化學與分子生物學(第4版)

作者：陳娟，李凌

出版社：科學出版社出版時間：2023-01-01

開本：其他頁數： 568

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版權信息
內容簡介
目錄
節選

醫學生物化學與分子生物學(第4版) 版權信息

ISBN：9787030721303
條形碼：9787030721303 ; 978-7-03-072130-3
裝幀：一般膠版紙
冊數：暫無
重量：暫無
所屬分類：
醫學
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其他教材

醫學生物化學與分子生物學(第4版) 內容簡介

本教材繼承了第3版教材的基本框架和主要內容，微調并更新了部分知識點，整合了圖片，習題及拓展閱讀等內容。全書共二十五章，分為六篇。**篇為生物分子結構與功能，包括蛋白質、核酸、糖蛋白與蛋白聚糖的結構與功能以及酶、維生素和無機元素的基本知識，共五章。第二篇為細胞的能量代謝和物質代謝，包括細胞的能量代謝、糖代謝、脂質代謝、氨基酸代謝、核苷酸代謝及物質代謝的整合與調節，共六章。第三篇為基因組與基因表達，包括真核基因與真核基因組、DNA的生物合成與損傷修復、RNA的生物合成與轉錄后加工、蛋白質的生物合成與加工及基因表達調控，共五章。第四篇為細胞周期、增殖和細胞凋亡，主要涉及細胞信號轉導、細胞周期及其調控、程序性細胞死亡及其調控，癌基因、抑癌基因及其調控，共四章。第五篇為基因研究與分子醫學，主要涉及組學與醫學、常用分子生物學技術、基因診斷與基因治療，共三章。第六篇為專題篇，主要涉及血液的生物化學和肝的生物化學，共兩章。除緒論對全書內容做系統介紹外，各篇的開頭均有引言，旨在幫助學生理解和掌握全篇的主要內容和各章的要點。

醫學生物化學與分子生物學(第4版) 目錄

目錄
**篇　生物分子結構與功能
**章　蛋白質的結構與功能　1
**節　蛋白質的分子組成　2
第二節　蛋白質的分子結構　7
第三節　蛋白質結構與功能的關系　14
第四節　蛋白質的理化性質　18
第五節　蛋白質分子異常與疾病　21
第二章　核酸的結構與功能　26
**節　核酸的分子組成和基本結構　26
第二節　DNA的結構與功能　30
第三節　RNA的結構與功能　35
第四節　核酶　40
第五節　核酸的理化性質　41
第三章　糖蛋白與蛋白聚糖的結構與功能　45
**節　糖蛋白的結構與功能　45
第二節　蛋白聚糖的結構與功能　51
第四章　酶　57
**節　酶的分子結構與功能　57
第二節　酶的調節　65
第三節　酶促反應動力學　69
第四節　酶的分類與命名　78
第五節　酶與醫學　79
第五章　維生素和無機元素　83
**節　脂溶性維生素　83
第二節　水溶性維生素　87
第三節　鈣、磷及微量元素　95
第二篇　細胞的能量代謝和物質代謝
第六章　細胞的能量代謝　107
**節　高能化合物——ATP　107
第二節　三羧酸循環　110
第三節　氧化磷酸化　116
第四節　還原當量與ATP的轉運　126
第七章　糖代謝130
**節　糖代謝概述　130
第二節　糖的無氧氧化　131
第三節　糖的有氧氧化　135
第四節　磷酸戊糖途徑　138
第五節　糖原的合成與分解　141
第六節　糖異生　143
第七節　葡萄糖的其他代謝途徑　146
第八節　糖代謝的調節　147
第九節　血糖及其調節　153
第十節　糖代謝異常與疾病　155
第八章　脂質代謝158
**節　脂質代謝概述　158
第二節　甘油三酯代謝　160
第三節　磷脂代謝　172
第四節　膽固醇代謝　177
第五節　血漿脂蛋白代謝　181
第六節　脂質代謝異常與疾病　188
第九章　氨基酸代謝191
**節　氨基酸代謝概述　191
第二節　氨基酸的一般代謝　195
第三節　氨的代謝　200
第四節　個別氨基酸的代謝　204
第五節　氨基酸代謝異常與疾病　213
第十章　核苷酸代謝216
**節　核苷酸代謝概述　216
第二節　嘌呤核苷酸代謝　217
第三節　嘧啶核苷酸代謝　222
第四節　核苷酸代謝異常與疾病及抗代謝物　225
第十一章　物質代謝的整合與調節　230
**節　物質代謝的整合　230
第二節　物質代謝的調節方式　234
第三節　物質代謝異常與疾病　241
第三篇　基因組與基因表達
第十二章　真核基因與真核基因組　244
**節　真核基因的結構與功能　244
第二節　真核基因組的結構與功能　248
第十三章　DNA的生物合成與損傷修復　254
**節　DNA復制的基本特性　254
第二節　DNA復制的酶學和拓撲變化　257
第三節　DNA　復制過程　263
第四節　逆轉錄和其他復制方式　268
第五節　DNA損傷與修復　270
第十四章　RNA的生物合成與轉錄后加工　278
**節　RNA生物合成的基本特征　278
第二節　RNA聚合酶　279
第三節　RNA轉錄的基本過程　281
第四節　RNA的轉錄后加工　288
第十五章　蛋白質的生物合成與加工　297
**節　蛋白質生物合成體系的組成　297
第二節　蛋白質合成的基本過程　303
第三節　肽鏈合成后的折疊與加工修飾　310
第四節　蛋白質的靶向輸送　314
第五節　蛋白質生物合成的干擾與抑制　317
第十六章　基因表達調控　321
**節　基因表達調控基本原理　322
第二節　原核生物基因表達調控　330
第三節　真核生物基因表達調控　340
第四節　非編碼RNA　在基因表達調控中的作用　360
第四篇　細胞周期、增殖和細胞凋亡
第十七章　細胞信號轉導　365
**節　細胞信號轉導概述　365
第二節　膜受體介導的信號轉導　375
第三節　細胞內受體介導的細胞內信號轉導　392
第四節　信號途徑的整合與調控　394
第五節　信號轉導缺陷與疾病　396
第十八章　細胞周期及其調控　398
**節　細胞周期各時相的動態變化　398
第二節　細胞周期調控的分子機制　400
第三節　細胞周期異常與疾病　408
第十九章　程序性細胞死亡及其調控　410
**節　細胞凋亡及其調控　410
第二節　細胞焦亡及其調控　417
第二十章　癌基因、抑癌基因及其調控　424
**節　癌基因及其調控　424
第二節　抑癌基因及其調控　434
第五篇　基因研究與分子醫學
第二十一章　組學與醫學　443
**節　基因組學　443
第二節　轉錄物組學　447
第三節　蛋白質組學　448
第四節　代謝組學　449
第五節　其他組學　451
第六節　組學在醫學中的應用　453
第二十二章　常用分子生物學技術　458
**節　生物大分子的分離與純化　458
第二節　分子雜交與印跡技術　463
第三節　PCR技術　468
第四節　重組DNA技術　473
第五節　DNA測序技術　482
第六節　生物大分子的結構與功能分析　487
第二十三章　基因診斷與基因治療　502
**節　基因診斷　502
第二節　基因治療　510
第六篇　專題篇
第二十四章　血液的生物化學　519
**節　血漿蛋白　519
第二節　血細胞代謝　523
第二十五章　肝的生物化學　531
**節　肝在物質代謝中的作用　531
第二節　肝的生物轉化作用　534
第三節　膽汁酸的代謝　539
第四節　膽色素的代謝　543
第五節　血清膽紅素與黃疸　547
參考文獻　551
中英文索引　552

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醫學生物化學與分子生物學(第4版) 節選

**篇生物分子結構與功能　　生物大分子都是由一種或幾種小分子為基本結構單位按一定順序通過共價鍵連接起來的多聚體。生物大分子不僅是生物體的基本結構成分，還具有非常重要的生理功能，如核酸是由核苷酸或脫氧核苷酸借3'，5'-磷酸二酯鍵連接組成的生物大分子，具有儲存和傳遞遺傳信息的功能；蛋白質是由20種氨基酸以肽鍵組成的生物大分子，是機體各種生理功能的物質基礎，是生命活動的直接體現者。　　糖蛋白、蛋白聚糖是蛋白質和糖的共價化合物，不僅是細胞的結構成分，也與細胞的一些重要生理功能如分子識別、信號轉導等密切相關。　　酶是生物催化劑，其本質是蛋白質。體內各種化學反應幾乎都由酶催化進行。　　維生素是維持機體正常生理功能所必需，必須從食物中獲取的一類低分子量有機化合物，分為水溶性和脂溶性兩類。不同的維生素有不同的化學本質、性質、生化作用和缺乏癥。鈣、磷是體內含量*多的無機元素，在骨代謝、信號轉導中有重要作用，亦有自己的代謝特點。其他的無機微量元素，盡管所需甚微，但生理作用卻十分重要。　　本篇將介紹蛋白質的結構與功能、核酸的結構與功能、糖蛋白與蛋白聚糖的結構與功能、酶、維生素和無機元素等五章。重點介紹各種生物大分子的組成、結構、生理功能以及結構和功能的關系。　　**章蛋白質的結構與功能　　蛋白質“protein”一詞來源于希臘文“proteios”，意為“首要，原始的”。荷蘭化學家穆爾德（Mulder）于1838年首次采用“蛋白質”來表示這類對動物生存必需的含氮化合物，表明科學家在研究蛋白質之初就充分注意到了它在生物體內的重要性。　　蛋白質在生物界的存在具有普遍性，無論是簡單的低等生物，還是復雜的高等生物，都毫無例外地含有蛋白質。蛋白質是生物體含量*豐富的生物大分子物質，約占人體固體成分的45%，且分布廣泛，所有細胞、組織都含有蛋白質。生物體結構越復雜，蛋白質的種類和功能也越繁多。蛋白質也是機體的功能分子（working molecule）。它參與機體的一切生理活動，機體的各種生物學功能幾乎都是通過蛋白質來完成，而且在其中起著關鍵作用，如酶的催化功能；蛋白質、多肽激素的調節功能；血紅蛋白的運氧功能；肌動蛋白（actin）和肌球蛋白（myosin）的收縮運動功能；抗體、補體的免疫防御功能；凝血因子的凝血功能；受體、膜蛋白的信息傳遞功能；組蛋白、酸性蛋白等的基因表達調控功能以及機體的剛性、彈性、控制膜的通透性，乃至思維、記憶、情感等，無一不是通過蛋白質來實現。所以，蛋白質是生命的物質基礎。　　**節蛋白質的分子組成　　一、蛋白質的元素組成　　組成蛋白質分子的主要元素有碳（50%～55%）、氫（6%～8%）、氧（19%～24%）、氮（13%～19%）和硫（0～4%），有些蛋白質還含有少量的磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬等，個別蛋白質還含有鵬。　　大多數蛋白質含氮量比較接近，平均為16%，這是蛋白質元素組成的一個特點。由于蛋白質是體內的主要含氮物，因此測定出生物樣品中的含氮量就可按下式計算出樣品中蛋白質的大致含量。　　每100克樣品中蛋白質含量（％）=每克樣品中含氮克數（g）X6.25X100% 　　測定氮質量推斷蛋白質質量的方法稱為凱氏定氮法，該法適用于各種性質的蛋白質含量測定，也是目前國家標準的蛋白質含量常用檢測方法之一。　　蛋白質的元素組成中含有氮，這是碳水化合物、脂肪在營養上不能替代蛋白質的原因。　　二、蛋白質的基本組成單位——氨基酸　　氨基酸（amino acid）是組成蛋白質的基本單位。自然界中存在的氨基酸有300余種，由遺傳密碼所編碼組成蛋白質的氨基酸約有22種，人體有21種，其中20種*為普遍。其化學結構式有一個共同特點，即在連接羧基的a-碳原子上還有一個氨基，故稱a-氨基酸。　　（一）氨基酸的結構　　組成人體蛋白質的氨基酸，除甘氨酸外，均為L-a-氨基酸。其a-碳原子均屬不對稱碳原子，其連接在Ca碳原子四面角上各基團的排列與L-甘油醛或L-乳酸構型相比較，均屬L-氨基酸，結構可由下列通式表示（圖1-1）。　　由L-氨基酸通式分析，各種氨基酸在結構上有下列特點。　　（1）組成蛋白質的氨基酸，除甘氨酸外，均屬L-a-氨基酸。　　（2）不同的L-a-氨基酸，其側鏈（R）不同。不同的側鏈（R），形成了不同的a-氨基酸，從而對蛋白質空間結構和理化性質有重要影響。　　自然界中已發現的D-氨基酸大多存在于某些細胞產生的抗生素及細菌細胞壁的多肽中，個別植物的生物堿中也有一些乃-氨基酸。此外，哺乳動物中也存在不參與蛋白質組成的游離乃-氨基酸，如存在于前腦中的乃-絲氨酸和存在于腦與外周組織的乃-天冬氨酸，但均不參與蛋白質組成。　　（二）氨基酸的分類　　根據氨基酸側鏈R基團的結構和理化性質不同，可將主要的20種氨基酸分成4類（表1-1）。　　1.非極性疏水性氨基酸這類氨基酸組成蛋白質時，其非極性側鏈可促進蛋白質的疏水區域形成，使得蛋白質在水中的溶解度變小。非極性疏水性氨基酸包括R基團只有一個氫的甘氨酸；帶有脂肪烴側鏈的氨基酸4種（丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸）；含芳香環的氨基酸1種（苯丙氨酸）；亞氨基酸1種（脯氨酸）；極性鍵非極性側鏈氨基酸1種（甲硫氨酸）。　　2.極性中性氨基酸這類氨基酸由于含有具有一定極性的R基團，其極性側鏈常參與組成蛋白質親水區域形成，增加蛋白質水溶性。極性中性氨基酸包括含羥基氨基酸3種（絲氨酸、蘇氨酸和酪氨酸）；酰胺類氨基酸2種（谷氨酰胺和天冬酰胺）；芳香族氨基酸1種（色氨酸）；含硫氨基酸1種（半胱氨酸）。　　3.酸性氨基酸有2種，其R基團含羧基，在pH為7時，羧基解離而使分子帶負電荷。包括谷氨酸和天冬氨酸。　　4.堿性氨基酸有3種，其R基團含堿性基團，這些基團可質子化而使分子帶正電荷，包括賴氨酸、精氨酸和組氨酸。　　20種氨基酸中脯氨酸和半胱氨酸結構較為特殊。脯氨酸應屬亞氨基酸，但其亞氨基仍能與另一羧基形成肽鍵。脯氨酸在蛋白質合成加工時可被修飾成羥脯氨酸。此外，2個半胱氨酸通過脫氫后可以二硫鍵相結合，形成胱氨酸（圖1-2）。蛋白質中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。　　5.組成蛋白質的稀有氨基酸除了上述20種氨基酸參與合成蛋白質以外，還發現硒代半胱氨酸（selenocysteine，Sec，單字母縮寫U）（或稱硒氨酸）和吡咯賴氨酸（pyrrolysine，Pyl，單字母縮寫O）也參與一些重要的蛋白質合成。硒氨酸的結構和半胱氨酸或絲氨酸類似，這3種氨基酸側鏈基團的氧、硫、硒為同族元素。現發現硒氨酸是25種重要的含硒酶（尤其是抗氧化酶）活性中心，如谷胱甘肽過氧化酶、硫氧還蛋白還原酶、甲狀腺素-5'-脫碘酶、甘氨酸還原酶、甲酸脫氫酶等，含硒氨酸殘基的蛋白質一般稱為硒蛋白。吡咯賴氨酸是賴氨酸的側鏈氨基被（4R，5R）4-吡咯啉-5-羧基酰胺化，2002年在產甲烷菌的甲胺甲基轉移酶中發現吡咯賴氨酸，人體蛋白暫時沒發現有吡咯賴氨酸。　　（三）氨基酸的理化性質　　1.兩性解離及等電點所有的氨基酸都含有堿性的a-氨基（或亞氨基）和酸性的a-羧基，可在酸性溶液中與質子（H+）結合成帶有正電荷的陽離子，也可在堿性溶液中失去質子變成帶負電荷的陰離子，因此氨基酸是一種兩性電解質，具有兩性解離的特性（圖1-3）。氨基酸在溶液中的解離方式取決于其所處溶液的酸堿度。在某一酸堿度（pH）的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相同，凈電荷為零，呈電中性。此時溶液的pH稱為該氨基酸的等電點（isoelectricpoint，pI）。　　氨基酸的pI與a-羧基的解離常數（p尺1）和a-氨基的解離常數（p&）之和正相關。pI的計算方法為：。如甘氨酸的。大多數氨基酸的R基團為非極性，或雖為極性，但生理條件不可解離。如果一個氨基酸中有3個可解離基團，其等電點由a-羧基、a-氨基和R基團的解離狀態共同確定。　　2.紫外吸收性質構成蛋白質的氨基酸在遠紫外區（<220nm）均有光吸收，而在近紫外區（220～300nm）只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸含有共軛雙鍵，所以有光吸收。苯丙氨酸257nm處，（為摩爾吸光系數）；酪氨酸275nm處，色氨酸280nm處。其中，色氨酸摩爾吸光系數*大，在280nm附近有*大吸收峰。由于大多數蛋白質含有酪氨酸和色氨酸殘基，所以測定蛋白質在280nm的光吸收值是定量分析溶液中蛋白質含量的快速簡便的方法。　　3.茚三酮反應氨基酸與茚三酮（ninhydrin）的水合物共同加熱，氨基酸被氧化分解，茚三酮水合物則被還原。在弱酸性溶液中，茚三酮的還原產物與氨基酸分解產生的氨及另一分子茚三酮縮合成為藍紫色化合物，其*大吸收峰在波長570nm處。藍紫色化合物顏色的深淺與氨基酸分解產生的氨成正比，據此可進行氨基酸定量分析。脯氨酸、羥脯氨酸與茚三酮試劑反應呈黃色，天冬酰胺與茚三酮反應產物呈棕色。　　三、肽鍵與肽　　（—）氨基酸通過肽鍵連接而形成肽　　氨基酸可相互結合成肽（peptide）。兩分子氨基酸可借一分子的氨基與另一分子的羧基脫去一分子水，縮合成為*簡單的肽，即二肽（dipeptide）。由一分子氨基酸的a-羧基與另一分子氨基酸的a-氨基脫水所生成的酰胺鍵（—CO—NH—）稱為肽鍵（peptide bond）。兩分子氨基酸之間是通過肽鍵相連的。肽鍵是蛋白質分子中基本的化學鍵。二肽還可通過肽鍵與另一分子氨基酸相連生成三肽。此反應可繼續進行，依次生成四肽、五肽多個氨基酸可連成多肽（polypeptide）。一般來說，由10個以內的氨基酸通過肽鍵相連生成的肽稱為寡肽（oligopeptide），由更多的氨基酸以肽鍵相連生成的肽稱為多肽（polypeptide）。多肽是鏈狀化合物，故稱多肽鏈（polypeptidechain）。多肽鏈中的氨基酸分子因脫水縮合而基團不全，故稱為氨基酸殘基（residue）。多肽鏈中形成肽鍵的4個原子和兩側的a-碳原子成為多肽鏈的骨架或主鏈（backbone）。構成多肽鏈骨架或主鏈的原子稱為主鏈原子或骨架原子，而余下的R基團部分，稱為側鏈（sidechain）。多肽鏈的左端有自由氨基稱為氨基末端（N-terminal）或N端，右端有自由羧基稱為羧基末端（C-terminal）或C端（圖1-4）。多肽的命名從N端開始指向C端。如由絲氨酸、甘氨酸、酪氨酸、丙氨酸和亮氨酸組成的五肽應稱為絲氨酰-甘氨酰-酪氨酰-丙氨酰-亮氨酸。　　蛋白質就是由許多氨基酸殘基組成的多肽鏈折疊而成。一般而論，蛋白質通常含50個以上氨基酸，多肽則為50個以下氨基酸。例如，常把由39個氨基酸殘基組成的促腎上腺皮質激素稱為多肽，而把含有51個氨基酸殘基、分子量為5733的胰島素稱為蛋白質。　　（二）體內存在多種重要的生物活性肽　　人體內存在許多具有重要生物功能的肽，稱為生物活性肽，有的僅三肽，有的為寡肽或多肽，它們在代謝調節、神經傳導等方面起著重要的作用。隨著生物技術的發展，許多化學合成或重組DNA技術制備的肽類藥物和疫苗已在疾病預防和治療方面取得了成效。　　1.谷胱甘肽（glutathione，GSH）GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸組成的三肽。**個肽鍵是由谷氨酸的Y羧基與半胱氨酸的a-氨基脫水縮合而成，稱為Y谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。分子中半胱氨酸的巰基是谷胱甘肽的主要功能基團。GSH的巰基具有還原性，可作為體內重要的還原劑，保護體內蛋白質或酶分子中的巰基免遭氧化，使蛋白質或酶處在活性狀態。^O]是細胞內產生的重要氧化劑，可氧化蛋白質中的巰基而破壞其功能。在谷胱甘肽過氧化物酶的作用下，GSH可還原細胞內產生的氏〇2，使其變成氏0，失去氧化性。

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