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膜蛋白結構動力學 版權信息
- ISBN：9787030690630
- 條形碼：9787030690630 ; 978-7-03-069063-0
- 裝幀：一般膠版紙
- 冊數：暫無
- 重量：暫無
- 所屬分類：>>
膜蛋白結構動力學 內容簡介
本書從化學動力學角度探討膜蛋白結構與功能的關系問題, 對生物膜膜電位的物理性質及其生物學意義進行了系統性的介紹, 基于膜電位驅動力原理對多種膜蛋白家族的功能機制給予了深入淺出的分析和闡釋。
膜蛋白結構動力學 目錄
目錄
前言
PREFACE
**章 膜蛋白 1
1.1 生物膜與膜蛋白 1
1.2 細胞能量系統的“三駕馬車” 3
1.3 膜蛋白的結構研究 6
1.4 膜蛋白分類和結構穩定因素 8
1.5 β桶型膜蛋白 14
小結與隨想 18
第二章 生物膜與膜蛋白的相互作用 19
2.1 生物膜的構成及性質 19
2.1.1 生物膜的一般性質和化學組成 19
2.1.2 脂分子的物理聚集態 20
2.1.3 表面張力和內部壓強 21
2.1.4 吉布斯自由能與玻爾茲曼分布 22
2.1.5 生物膜與膜蛋白分子的相互作用 23
2.2 疏水匹配差 25
2.3 膜電位與膜蛋白 28
2.3.1 制約膜蛋白分子取向的“正電在內規則” 29
2.3.2 膜電位——“活”細胞的標志 31
2.3.3 跨膜的電荷遷移與膜電位的成因 32
2.3.4 膜蛋白對于其附近膜電位電場的影響 39
2.3.5 靜電驅動力與膜蛋白的構象變化 40
小結與隨想 45
第三章 化學動力學基礎 46
3.1 酶促反應中的化學動力學 46
3.2 自由能景觀函數 48
3.2.1 關于耗散熱、速率與效率 50
3.2.2 *小阻抗通路 51
3.3 熱力學與動力學的區別和聯系 53
3.3.1 將酶視為一只灰箱 56
3.3.2 底物結合步驟的進一步分解 56
3.3.3 酶反應案例 57
3.4 雙穩態模型 58
3.4.1 雙穩態模型及其參數 58
3.4.2 膜電位對雙穩態模型的修正 61
3.4.3 化學勢的別構驅動能力 64
小結與隨想 68
第四章 二級主動轉運蛋白 70
4.1 轉運蛋白的一般概念 71
4.2 MFS家族轉運蛋白 75
4.2.1 MFS家族轉運蛋白的保守三維結構 75
4.2.2 結合能差ΔGD——理解能量偶聯的關鍵科學概念 77
4.2.3 轉運蛋白分類及機制差異 87
4.2.4 關于膜蛋白驅動原理的普適性 93
4.3 APC家族 94
4.4 CPA家族鈉-氫交換泵 97
4.4.1 NhaA及其同源蛋白 97
4.4.2 CPA3分支的**成員Mrp 101
4.5 RND轉運蛋白以及AcrB的協同性 103
4.5.1 AcrB復合體的三維結構 104
4.5.2 AcrB的三沖程機制 105
4.5.3 質子化事件和能量偶聯 106
4.5.4 AcrB復合體三個亞基之間的協同性 108
4.5.5 單亞基RND轉運蛋白MmpL3的結構和轉運機制 110
4.5.6 膽固醇轉運蛋白NPC1110小結與隨想 113
第五章 ATP驅動的跨膜轉運 114
5.1 ATP水解酶的共性和多樣性 114
5.2 P型ATP酶——ATP驅動的離子泵 116
5.2.1 P型ATP酶的共性結構 118
5.2.2 肌質網鈣泵 119
5.2.3 Post-Albers循環以及解離態儲能機制 121
5.3 ABC轉運蛋白 124
5.3.1 Ⅰ型ABC輸出蛋白 126
5.3.2 Ⅰ型ABC輸入蛋白 126
5.4 脂多糖轉運系統 129
小結與隨想 131
第六章 通道蛋白 132
6.1 離子通道的一般概念 132
6.2 離子通道的結構和開關機制 135
6.2.1 四聚體水通道 135
6.2.2 Ksc鉀離子通道 136
6.2.3 離子通道的疏水閘門 139
6.3 通道蛋白的門控機制 141
6.3.1 機械力敏感通道 141
6.3.2 電壓門控機制 145
6.3.3 離子通道的快失活和慢失活機制 149
6.3.4 配體門控機制 150
6.4 ClC氯離子通道 155
6.4.1 ClC蛋白分子的總體結構 156
6.4.2 通道抑或交換泵 157
6.4.3 ClC蛋白的功能切換 158
6.4.4 ClC轉運機制的結構基礎 159
小結與隨想 161
第七章 能量轉化相關膜蛋白 162
7.1 ATP合酶 162
7.1.1 ATP合酶的基本結構 162
7.1.2 F1部分的ATP合成機制 165
7.1.3 FO部分的轉動機制 168
7.2 光合作用 172
7.2.1 細菌視紫紅質蛋白 173
7.2.2 葉綠體與光系統 175
7.2.3 光系統Ⅰ和光系統Ⅱ 176
7.3 呼吸鏈復合體Ⅰ 181
7.3.1 基本結構和能量偶聯的一般機制 181
7.3.2 關于復合體Ⅰ的5個科學問題 185
7.4 醌氧化酶驅動的質子泵 192
7.4.1 醌氧化酶的一般機制 192
7.4.2 關于質子泵浦的關鍵科學問題 193
7.4.3 醌氧化酶復合體結構 194
小結與隨想 196
第八章 信號轉導相關膜蛋白——GPCR 197
8.1 G蛋白偶聯受體信號通路 197
8.2 GPCR結構和共性結構元件 201
8.2.1 GPCR蛋白的一般結構 201
8.2.2 A類GPCR中的保守模體 203
8.2.3 GPCR蛋白激活過程的簡化模型 204
8.3 “質子轉移”激活機制 205
8.3.1 基態-激發態之間的結構差異 205
8.3.2 質子轉移與激發變構 207
8.3.3 保守模體在激發變構中的角色 209
8.3.4 A類GPCR的共性激活機制 211
8.4 GPCR激活過程的雙穩態模型 212
小結與隨想 215
參考文獻 216
附錄 228
附錄1 符號定義 228
附錄2 常用熱力學常數及換算 228
附錄3 中英文對照表 229
附錄4 習題及思考題 230
附錄5 中國科學院大學教材專家
會議審核意見 231
結束語 233
致謝 234
后記 235
前言
PREFACE
**章 膜蛋白 1
1.1 生物膜與膜蛋白 1
1.2 細胞能量系統的“三駕馬車” 3
1.3 膜蛋白的結構研究 6
1.4 膜蛋白分類和結構穩定因素 8
1.5 β桶型膜蛋白 14
小結與隨想 18
第二章 生物膜與膜蛋白的相互作用 19
2.1 生物膜的構成及性質 19
2.1.1 生物膜的一般性質和化學組成 19
2.1.2 脂分子的物理聚集態 20
2.1.3 表面張力和內部壓強 21
2.1.4 吉布斯自由能與玻爾茲曼分布 22
2.1.5 生物膜與膜蛋白分子的相互作用 23
2.2 疏水匹配差 25
2.3 膜電位與膜蛋白 28
2.3.1 制約膜蛋白分子取向的“正電在內規則” 29
2.3.2 膜電位——“活”細胞的標志 31
2.3.3 跨膜的電荷遷移與膜電位的成因 32
2.3.4 膜蛋白對于其附近膜電位電場的影響 39
2.3.5 靜電驅動力與膜蛋白的構象變化 40
小結與隨想 45
第三章 化學動力學基礎 46
3.1 酶促反應中的化學動力學 46
3.2 自由能景觀函數 48
3.2.1 關于耗散熱、速率與效率 50
3.2.2 *小阻抗通路 51
3.3 熱力學與動力學的區別和聯系 53
3.3.1 將酶視為一只灰箱 56
3.3.2 底物結合步驟的進一步分解 56
3.3.3 酶反應案例 57
3.4 雙穩態模型 58
3.4.1 雙穩態模型及其參數 58
3.4.2 膜電位對雙穩態模型的修正 61
3.4.3 化學勢的別構驅動能力 64
小結與隨想 68
第四章 二級主動轉運蛋白 70
4.1 轉運蛋白的一般概念 71
4.2 MFS家族轉運蛋白 75
4.2.1 MFS家族轉運蛋白的保守三維結構 75
4.2.2 結合能差ΔGD——理解能量偶聯的關鍵科學概念 77
4.2.3 轉運蛋白分類及機制差異 87
4.2.4 關于膜蛋白驅動原理的普適性 93
4.3 APC家族 94
4.4 CPA家族鈉-氫交換泵 97
4.4.1 NhaA及其同源蛋白 97
4.4.2 CPA3分支的**成員Mrp 101
4.5 RND轉運蛋白以及AcrB的協同性 103
4.5.1 AcrB復合體的三維結構 104
4.5.2 AcrB的三沖程機制 105
4.5.3 質子化事件和能量偶聯 106
4.5.4 AcrB復合體三個亞基之間的協同性 108
4.5.5 單亞基RND轉運蛋白MmpL3的結構和轉運機制 110
4.5.6 膽固醇轉運蛋白NPC1110小結與隨想 113
第五章 ATP驅動的跨膜轉運 114
5.1 ATP水解酶的共性和多樣性 114
5.2 P型ATP酶——ATP驅動的離子泵 116
5.2.1 P型ATP酶的共性結構 118
5.2.2 肌質網鈣泵 119
5.2.3 Post-Albers循環以及解離態儲能機制 121
5.3 ABC轉運蛋白 124
5.3.1 Ⅰ型ABC輸出蛋白 126
5.3.2 Ⅰ型ABC輸入蛋白 126
5.4 脂多糖轉運系統 129
小結與隨想 131
第六章 通道蛋白 132
6.1 離子通道的一般概念 132
6.2 離子通道的結構和開關機制 135
6.2.1 四聚體水通道 135
6.2.2 Ksc鉀離子通道 136
6.2.3 離子通道的疏水閘門 139
6.3 通道蛋白的門控機制 141
6.3.1 機械力敏感通道 141
6.3.2 電壓門控機制 145
6.3.3 離子通道的快失活和慢失活機制 149
6.3.4 配體門控機制 150
6.4 ClC氯離子通道 155
6.4.1 ClC蛋白分子的總體結構 156
6.4.2 通道抑或交換泵 157
6.4.3 ClC蛋白的功能切換 158
6.4.4 ClC轉運機制的結構基礎 159
小結與隨想 161
第七章 能量轉化相關膜蛋白 162
7.1 ATP合酶 162
7.1.1 ATP合酶的基本結構 162
7.1.2 F1部分的ATP合成機制 165
7.1.3 FO部分的轉動機制 168
7.2 光合作用 172
7.2.1 細菌視紫紅質蛋白 173
7.2.2 葉綠體與光系統 175
7.2.3 光系統Ⅰ和光系統Ⅱ 176
7.3 呼吸鏈復合體Ⅰ 181
7.3.1 基本結構和能量偶聯的一般機制 181
7.3.2 關于復合體Ⅰ的5個科學問題 185
7.4 醌氧化酶驅動的質子泵 192
7.4.1 醌氧化酶的一般機制 192
7.4.2 關于質子泵浦的關鍵科學問題 193
7.4.3 醌氧化酶復合體結構 194
小結與隨想 196
第八章 信號轉導相關膜蛋白——GPCR 197
8.1 G蛋白偶聯受體信號通路 197
8.2 GPCR結構和共性結構元件 201
8.2.1 GPCR蛋白的一般結構 201
8.2.2 A類GPCR中的保守模體 203
8.2.3 GPCR蛋白激活過程的簡化模型 204
8.3 “質子轉移”激活機制 205
8.3.1 基態-激發態之間的結構差異 205
8.3.2 質子轉移與激發變構 207
8.3.3 保守模體在激發變構中的角色 209
8.3.4 A類GPCR的共性激活機制 211
8.4 GPCR激活過程的雙穩態模型 212
小結與隨想 215
參考文獻 216
附錄 228
附錄1 符號定義 228
附錄2 常用熱力學常數及換算 228
附錄3 中英文對照表 229
附錄4 習題及思考題 230
附錄5 中國科學院大學教材專家
會議審核意見 231
結束語 233
致謝 234
后記 235
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膜蛋白結構動力學 節選
**章 膜蛋白 半畝方塘一鑒開，天光云影共徘徊。問渠那得清如許，為有源頭活水來。 ——朱熹，《觀書有感》 膜蛋白在細胞的跨膜物質轉運、能量轉化、信息傳導、膜穩態維持等方面發揮著不可替代的作用。 是什么物理因素使膜蛋白分子區別于可溶性蛋白分子呢？膜蛋白分子具有哪些共性的結構特征呢？ 本章將討論膜蛋白的重要性及其分類。概括地說，存在兩類主要的膜蛋白分子，即α螺旋（α-helix）束型和β桶（β-barrel）型。因為絕大多數功能性膜蛋白分子屬于α螺旋束型并且將在后續各章中較詳細地予以介紹，所以本章用一小節以β桶型膜蛋白為實例對膜蛋白分子的折疊過程和穩定性進行討論。 關鍵概念：整合型膜蛋白；功能性膜蛋白；膜蛋白分子組裝 1.1 生物膜與膜蛋白 生命進化至今已經歷了逾40億年的漫長歷史（圖1.1.1）。大約35億年前，地球上出現了**批原始細胞，正式拉開了生物圈（biosphere）與巖石圈和海洋圈分離過程的大幕［1］，開啟了長達20多億年由原核細胞主宰生命世界的時期。直到約12億年前，發生了一件重塑生物圈的重大事件——細菌在古細菌中的內共生，即出現了**代真核細胞，也就是細胞內部還嵌套生物膜的系統。在生物圈形成的*初20億～30億年，生命世界進化出了在我們今天看似精巧得難以置信的分子機器、生化通路和網絡系統，為其后多細胞生命現象在地球上的繁榮（包括我們人類的出現）奠定了基礎。設想一下，沒有生物膜的生物圈會是怎樣的一個混沌世界？它仍然滯留在其原始階段，表現為一些發生于水中和巖石縫隙的、缺乏時空關聯的化學反應。生物膜不僅為細胞提供了一層物理邊界，它的橫空出世也在原始生物圈與現代生命形式之間劃出了一道鴻溝。 那么，本書的主角——膜蛋白，在生物圈中發揮著怎樣的作用呢？細胞不是一個熱力學的封閉系統，它需要持續地與外界交換物質、能量和信息，以維持遠離熱力學平衡態的準穩態。這些交換和轉化功能主要是由膜蛋白領銜完成的。要理解細胞和細胞以上層次的生命現象，就不可能不涉及膜蛋白分子的結構和功能，也就是膜蛋白的結構動力學。另外，由于承載著諸多早期生命世界中就已經出現的諸如營養攝取、能量轉化、環境感知等基本生物學功能，膜蛋白可以被視為我們認識生命進化的活化石。眾若繁星的膜蛋白分子是如何在進化中獲得了今天看似精巧絕倫的結構呢？它們的工作原理真的是像人們娓娓道來的那樣千人千面，罕有共性可循嗎？為了解答這類問題，我們需要研究膜蛋白的結構與功能之間的動力學關系，包括膜蛋白分子如何在自由能a驅動下實現其存在的生物學意義。 細胞、生物膜和膜蛋白分子之間有著怎樣的幾何關系呢？假如我們將細胞放大到西瓜的大小（直徑比10μm∶0.3m），生物膜也只不過是A4紙一般的一層外皮（厚度比5nm∶0.1mm），其表面上點綴著各種各樣、小米粒般大小的各類膜蛋白分子。在大多數情況下，膜蛋白僅占據著很小的膜表面（＜5%）。可能有讀者會提出疑問：生物化學教科書中不是宣稱生物膜干重的50%來自蛋白質嗎？在后面膜蛋白的分類中我們將看到，這些蛋白質分子并非都是直接、完全地鑲嵌在脂雙層（lipid bilayer）中的。因此，它們并不依照質量成比例地占據膜的表面。 除了完成生物膜兩側的物質、能量和信息的傳輸，即所謂選擇性通透，膜蛋白還擔負著生物膜的合成、穩態維持等任務，并且參與細胞之間及膜被細胞器之間的相互作用，等等。許多膜蛋白分子或者其復合體，與膜蛋白的折疊、組裝、修飾，以及膜生成或者細胞器生成直接相關（圖1.1.2）。毋庸置疑，從生物膜嵌入生物圈的那一刻起，膜蛋白與生物膜就相互依存，互以對方為自身存在的必要前提。盡管早期的膜蛋白不可避免地帶有粗糙、易損、多變等原始特征，它們依然頑強地履行著生物圈所賦予的使命。 為了解釋蛋白質分子與生物膜的結構關系，辛格（S. Jonathan Singer）和尼科爾森（Garth Nicolson）于1972年提出了膜蛋白在生物膜中的液態鑲嵌模型（.uid mosaic model；圖1.1.3）［2］。該模型的要點之一是膜蛋白分子鑲嵌在可流動的脂雙層中，并且脂分子和膜蛋白分子都不斷地發生著二維自由擴散。隨著對生物膜研究的不斷深入，今天人們已經認識到，膜蛋白分子并非悠閑地游蕩在脂雙層中的、一顆顆孤立的剛性橄欖球。這些蛋白質分子不僅持續發生著相對于脂雙層的位移、轉動和振動等類型的熱運動，而且其分子內部以及分子之間還不斷地進行著多種構象轉換。同時，脂雙層也為膜蛋白提供了一方發揮功能的舞臺，并且主動地影響著膜蛋白分子的性質和功能。 1.2 細胞能量系統的“三駕馬車” 在行使其功能時，絕大多數功能性膜蛋白分子需要能量來驅動。生命細胞中普遍存在著三大能量系統（圖1.2.1）［1］：①氧化還原電勢；②以腺苷三磷酸（adenosine triphosphate，ATP）為代表的含有“高能”磷酸鍵的不穩定分子；③跨膜電化學勢。它們分別類比于宏觀世界中具有較高能量質量比的儲能物質、便攜式通用電池，以及網絡覆蓋式動力電網。三者彼此相互轉化，維持著某種動態平衡；同時，也各自進化出獨特的應用領域。氧化還原能量常常被用于生物小分子（包括ATP）的合成。ATP是生物大分子多聚化的必要前提；從進化的角度來看，ATP的出現是生物圈由小分子世界向大分子世界轉變的分水嶺。而跨膜電化學勢則為細胞提供跨膜信號轉導和物質轉運所需要的驅動力。本書將較為詳細地討論各類跨膜電化學勢相關過程。在第七章中我們將看到，在細胞三大能量系統之間的能量轉化過程中，膜蛋白發揮著不可替代的作用。 三大能量形式的共性在于它們均涉及靜電相互作用；同時，它們又各自具有其獨特的物理化學基礎。化學中兩個*基本的反應類型——氧化還原反應和酸堿反應，分別涉及電子和質子的轉移。由于水分子本身不具備穩定的外層電子空軌道，無法接收和傳遞電子，因此水溶液屬于電子的不良導體。因此，氧化還原電勢可以不依賴生物膜而穩定地存在，表現為電子在特定的電子供體與受體化合物之間所形成的結合能差。電子的定向遷移正是由反應物之間的此類氧化還原電勢能差驅動的。由于電子的負電性質，并且電荷與電壓的乘積具有能量量綱，氧化還原電勢能經常用氧化還原電位來表示。在沒有外界能量輸入的情況下，電子只可能自發地從具有較低氧化還原電位的化合物向較高氧化還原電位的化合物遷移。氧化還原反應的這些性質使其成為生物圈的原始推動力。在蛋白質（復合體）內部，電子長程轉移的路徑往往借助于具有非局域化電子結構的共軛鍵系統，如金屬簇、芳香環側鏈基團或者雜環輔因子等。另外，由于氧化還原反應涉及電荷遷移，一個給定基團的氧化還原電勢必然受到環境電場的影響。譬如，正電性的外來電勢場將提升該基團的氧化還原電勢，使其成為更強的電子受體，同時弱化其作為電子供體的能力。當一對氧化還原反應的供體和受體同時受到均勻外電場的等強度影響時，上述效應可以忽略；相反，假如外電場選擇性地影響兩者之一，氧化還原反應的速率將受到調制。這一論點對于理解后文（如第七章）中氧化還原電勢向跨膜電化學勢的轉化十分重要。 與電子相反，水溶液表現為優良的質子導體。這是因為水分子中的氧原子具有外層sp3雜化軌道，即正四面體配位方式；后者在結合了兩個質子之后仍然可以接受另一個“多余”的質子，而不出現明顯的靜電排斥現象。事實上，在水中自由質子的濃度極低，質子主要以水合質子（H3O＋）的形式存在；這與水分子本身的高摩爾濃度（56mol/L）有關。此外，相鄰的水分子極易形成動態的格羅圖斯質子導線（Grotthuss proton wire），即在氧原子位置維持相對不變的前提下，質子發生快速的接力式遷移的路徑。因此，質子電化學勢在水溶液中難以穩定存在，而只能借助生物膜來實現。質子定向運動的驅動力來自質子化學勢和外界電場兩部分。在自由擴散的情況下，化學勢由濃度梯度決定；而在蛋白質內部的非自由擴散情況下，化學勢由質子供體基團與受體基團之間的親和力差別（相對親和力.pKa）決定。值得強調的是，正是生物膜系統的存在，使各類跨膜電化學勢的出現成為可能，從而大大提高了細胞中能量轉化的綜合效率，即速率與效率之間的平衡優化；進而，也使物質、能量和信息在細胞中的流動和非均勻的空間分布得以在更為有序的方式中實現。本質上，生物膜的出現及其所衍生出的跨膜電化學勢使一類“全新”的物理能量形式——介觀靜電能進入了生命能源的主角之列。 與上文中相對親和力.pKa有關，我們需要定義絕對質子親和力pKab，即當給定基團（X）發生50%質子化時環境的pH。pKa越高表示X基團獲取質子的能力越強。伴隨質子從水溶液到X基團的遷移，.pKa為pKa－pH。.pKa越大，X基團發生質子化的概率越高。一般而言，人們只討論所謂**質子化的pKa。譬如，堿性殘基Arg的**質子化pKa極高（取值13.6），表明Arg側鏈可以穩定地結合一個質子；即使水溶液中質子極度稀缺，這個質子也很難解離。然而，由于胍基電子軌道的平面性以及靜電排斥作用，在Arg＋基礎上發生第二次質子化（形成Arg2＋）的可能性微乎其微，也就是說Arg＋基團的pKa極小。與電子供體或受體的氧化還原電勢類似，pKa并非X基團的特征常數，而是一個極易受環境影響的可變參數［3］。譬如，鄰近基團Y的質子化將通過靜電排斥力降低X基團的pKa，從而妨礙X基團從環境中進一步獲取質子。但是，Y基團的質子化與否并不影響質子由Y到X的遷移潛能（.pKa）。我們將會看到，作為一個實驗可測量物理量和本書中被大量反復使用的概念，.pKa與自由能差直接相關。進而，溶液環境與膜蛋白內部的微環境相比，包括酸性氨基酸、組氨酸、半胱氨酸在內的可質子化反應的氨基酸殘基，其pKa可能發生顯著的變化。譬如，在膜蛋白內部，酸性氨基酸殘基的pKa可能升高到中性pH以上（例如，據推測，細菌視紫紅質蛋白中質子通路上的關鍵氨基酸殘基Asp96的pKa甚至可以高達11）［4］；而某些組氨酸殘基的pKa卻有可能從pH 7.6降低到6.0以下［5］。此外，各類帶電基團也可以通過氫鍵網絡參與結合水分子或者水合質子，從而形成質子導線。從結構生物學角度講，高分辨率、單顆粒冷凍電子顯微鏡成像技術（單顆粒冷凍電鏡技術）為判斷一個酸性氨基酸殘基是否已發生質子化，從而在電負性和電中性之間變化，提供了一種全新的、直接的、可視化實驗手段［6，7］。 ATP所代表的磷酸化能量系統與氧化還原或者質子能量系統之間存在著諸多微妙的相似之處。在磷酸化系統中，無機磷酸根基團（Pi）一般是從相對不穩定的高能態化合物（Pi供體）向更穩定的低能態化合物（Pi受體）自發地進行轉移。ATP是*常見的Pi供體，而水分子是*常見的Pi受體。磷酸根基團由ATP向水分子的轉移所釋放的自由能即ATP的水解能。不難設想，反應物對磷酸根基團的親和力也可以用一個類似于質子pKa的量加以描述。在生命系統中，不勝枚舉的酶可以催化ATP的水解，同時將該水解能偶聯到其他需要自由能驅動的化學反應中。 從細胞能源的重要性角度來看，膜電位與ATP可謂是不分伯仲。ATP常被視為比跨膜電化學勢更為基本的能量儲存形式。譬如，人們將由ATP驅動的轉運蛋白稱為初級主動轉運蛋白（primary active transporter），而將由跨膜電化學勢驅動的轉運蛋白稱為二級主動轉運蛋白（secondary active transporter）。而實際上，由于三種能量形式之間的動態平衡及轉換，上述主次區分帶有明顯的主觀性。此外，人們習慣把跨膜電化學勢作為ATP合成流水線的一部分來看待，然而這一觀點顯然遠遠低估了前者的重要性。作為細胞的動力網絡和信息網絡的主干，跨膜電化學勢的意義絕不亞于人類發展史上電氣化和信息化的輝煌；事實上，相比于人類在200年前實現了依賴電力的第二次工業革命，生物圈利用電能的歷史可以回溯到30億年之前。 1.3 膜蛋白的結構研究 人類是視
膜蛋白結構動力學 作者簡介
張凱，中國科學院生物物理研究所研究員，中國科學院大學生命科學學院教授。1992年于美國俄勒岡大學物理系獲得博士學位。
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