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高級生物化學 版權信息
- ISBN：9787562147435
- 條形碼：9787562147435 ; 978-7-5621-4743-5
- 裝幀：暫無
- 冊數：暫無
- 重量：暫無
- 所屬分類：>>
高級生物化學 本書特色
本教材參考國內外原版、權威、*新的生物化學教材，根據當前生物化學在生物學科發展大融合中的作用和特點，結合國內本科生的生物化學教學實際和碩士研究生的生物化學基礎水平，正確處理了各種關系、有針對性地精選教學內容。正確處理了生物化學經典知識與生物化學現代成果、高級生物化學與基礎生物化學、高級生物化學與分子生物學及分子遺傳學、生物化學理論和生物化學研究技能等的關系。從國內外權威同類教材精選教學內容，形成了較為完整系統、重點突出的內容體系；在本科生基礎生物化學基礎上以“補缺”、“提升”、“納新”、“系統”等突出了《高級生物化學》課程應有的特點。
高級生物化學 內容簡介
全書分為4個模塊(共10章)：蛋白質結構功能及研究技術模塊(蛋白質的三維結構、蛋白質的功能、蛋白質尋靶、蛋白質研究技術)、基因結構及研究技術模塊(基因和染色體、基因研究技術)、生物膜與信號轉導模塊(生物膜與跨膜轉運、生物信號轉導)、基因表達與代謝調控模塊(基因表達的調控、代謝調節策略)。第1～4章由西南大學李關榮編寫，第5～6章由重慶大學王貴學編寫，第7～8章由重慶郵電大學陳安和編寫，第9章由西昌學院董艷珍編寫，第10章由新鄉學院章艷玲編寫。這4個模塊主要是生物化學理論和研究技術的補缺、提升、系統強化內容。每章后有“每章小結”、“練習題”。
本教材適宜于普通高校研究生高級生物化學課程教學選用，也適宜于相關本科生提高生物化學知識之用。可供相關任課教師參考，任課教師可根據具體情況適當增設一個新的模塊，如“機動專題”模塊，以補充生物化學日益發展所產生的新的知識。
高級生物化學 目錄
第1章 蛋白質的三維結構
1.1 蛋白質結構的概述
1.1.1 弱相互作用力是穩定蛋白質構象的主要作用力
1.1.2 肽鍵是剛性的平面
1.2 蛋白質的二級結構
1.2.1 α-螺旋是一種常見的蛋白質二級結構
1.2.2 氨基酸序列影響α螺旋的穩定性
1.2.3 β構象使多肽鏈折疊成片層結構
1.2.4 β轉角在蛋白質中普遍存在
1.2.5 常見二級結構都有典型的鍵角和氨基酸成分
1.3 蛋白質的三級和四級結構
1.3.1 纖維蛋白適合于結構性功能
1.3.2 球蛋白結構的多樣性反映了其功能的多樣性
1.3.3 肌紅蛋白為球蛋白結構的復雜性提供了早期線索
1.3.4 球蛋白呈現出多種多樣的三級結構
1.3.5 多種球蛋白的分析揭示出了其共同的結構模式
1.3.6 蛋白質模體是蛋白質結構分類的基礎
1.3.7 蛋白質的四級結構有簡單的二聚體，也有大的復合體
1.3.8 蛋白質的大小有限制
1.4 蛋白質的變性和折疊
1.4.1 蛋白質結構的喪失導致其功能的喪失
1.4.2 氨基酸序列決定蛋白質的三級結構
1.4.3 多肽鏈的迅速折疊是一個漸進的過程
1.4.4 某些蛋白質的折疊需要協助
本章小結
練習題
第2章 蛋白質的功能
2.1 與配體可逆結合的蛋白質——氧合蛋白
2.1.1 氧可與血紅素輔基結合
2.1.2 肌紅蛋白只有單個氧結合位點
2.1.3 血液由血紅蛋白運輸氧
2.1.4 血紅蛋白各亞基在結構上與肌紅蛋白相似
2.1.5 血紅蛋白與氧結合后發生結構變化
2.1.6 血紅蛋白與氧協同結合
2.1.7 兩種表明協同結合機制的模型
2.1.8 血紅蛋白也可以運輸h+和co2
2.1.9 血紅蛋白與氧的結合受到2，3-二磷酸甘油酸的調控
2.1.10 鐮刀形細胞貧血癥是血紅蛋白的一種分子病
2.2 蛋白質與配體間的互補作用：免疫系統和免疫球蛋白
2.2.1 免疫應答有一系列特化的細胞和蛋白質
2.2.2 “自己”和“非己”是通過細胞表面的肽展示區分的
2.2.3 細胞表面的分子互作引發免疫應答
2.2.4 抗體有兩個相同的抗原結合位點
2.2.5 抗體與抗原的結合緊密而特異
2.2.6 抗體與抗原的相互作用是許多重要分析程序的基礎
2.3 由化學能調節的蛋白質互作——肌球蛋白和分子馬達
2.3.1 肌肉的主要蛋白質是肌球蛋白和肌動蛋白
2.3.2 額外的蛋白把細絲和粗絲組織成有序的結構
2.3.3 肌球蛋白粗絲沿著肌動蛋白細絲滑動
本章小結
練習題
第3章 蛋白質尋靶
3.1 附著在內質網上的核糖體形成分泌蛋白和膜蛋白
3.1.1 信號序列是蛋白質內質網膜轉運的標記
3.1.2 胞漿蛋白通過在其氨基末端加信號序列可重新引導到內質網
3.1.3 信號識別顆粒(srp)檢測信號序列并使核糖體附著在er膜上
3.1.4 gtp-gdp循環使信號序列從srp上釋放，srp與其受體分離
3.1.5 信號肽打開蛋白質轉運通道
3.1.6 轉運是通過信號序列和終止一轉移序列引導的
3.1.7 atp驅動的熱休克蛋白作為分子伴侶結合新生蛋白并幫助其折疊
3.2 糖蛋白從內質網上的多萜醇(dolichol)供體上獲得核心糖結構
3.2.1 葡萄糖的缺乏是糖蛋白已完全折疊正準備轉運到高爾基體的信號
3.2.2 轉運囊泡攜帶蛋白質從內質網到高爾基體進一步發生糖基化和
……
第4章 蛋白質研究技術
第5章 基因與染色體
第6章 基因研究技術
第7章 生物膜與跨膜轉運
第8章 生物信號轉導
第9章 基因表達的調控
第10章 代謝調節策略
主要參考文獻
1.1 蛋白質結構的概述
1.1.1 弱相互作用力是穩定蛋白質構象的主要作用力
1.1.2 肽鍵是剛性的平面
1.2 蛋白質的二級結構
1.2.1 α-螺旋是一種常見的蛋白質二級結構
1.2.2 氨基酸序列影響α螺旋的穩定性
1.2.3 β構象使多肽鏈折疊成片層結構
1.2.4 β轉角在蛋白質中普遍存在
1.2.5 常見二級結構都有典型的鍵角和氨基酸成分
1.3 蛋白質的三級和四級結構
1.3.1 纖維蛋白適合于結構性功能
1.3.2 球蛋白結構的多樣性反映了其功能的多樣性
1.3.3 肌紅蛋白為球蛋白結構的復雜性提供了早期線索
1.3.4 球蛋白呈現出多種多樣的三級結構
1.3.5 多種球蛋白的分析揭示出了其共同的結構模式
1.3.6 蛋白質模體是蛋白質結構分類的基礎
1.3.7 蛋白質的四級結構有簡單的二聚體，也有大的復合體
1.3.8 蛋白質的大小有限制
1.4 蛋白質的變性和折疊
1.4.1 蛋白質結構的喪失導致其功能的喪失
1.4.2 氨基酸序列決定蛋白質的三級結構
1.4.3 多肽鏈的迅速折疊是一個漸進的過程
1.4.4 某些蛋白質的折疊需要協助
本章小結
練習題
第2章 蛋白質的功能
2.1 與配體可逆結合的蛋白質——氧合蛋白
2.1.1 氧可與血紅素輔基結合
2.1.2 肌紅蛋白只有單個氧結合位點
2.1.3 血液由血紅蛋白運輸氧
2.1.4 血紅蛋白各亞基在結構上與肌紅蛋白相似
2.1.5 血紅蛋白與氧結合后發生結構變化
2.1.6 血紅蛋白與氧協同結合
2.1.7 兩種表明協同結合機制的模型
2.1.8 血紅蛋白也可以運輸h+和co2
2.1.9 血紅蛋白與氧的結合受到2，3-二磷酸甘油酸的調控
2.1.10 鐮刀形細胞貧血癥是血紅蛋白的一種分子病
2.2 蛋白質與配體間的互補作用：免疫系統和免疫球蛋白
2.2.1 免疫應答有一系列特化的細胞和蛋白質
2.2.2 “自己”和“非己”是通過細胞表面的肽展示區分的
2.2.3 細胞表面的分子互作引發免疫應答
2.2.4 抗體有兩個相同的抗原結合位點
2.2.5 抗體與抗原的結合緊密而特異
2.2.6 抗體與抗原的相互作用是許多重要分析程序的基礎
2.3 由化學能調節的蛋白質互作——肌球蛋白和分子馬達
2.3.1 肌肉的主要蛋白質是肌球蛋白和肌動蛋白
2.3.2 額外的蛋白把細絲和粗絲組織成有序的結構
2.3.3 肌球蛋白粗絲沿著肌動蛋白細絲滑動
本章小結
練習題
第3章 蛋白質尋靶
3.1 附著在內質網上的核糖體形成分泌蛋白和膜蛋白
3.1.1 信號序列是蛋白質內質網膜轉運的標記
3.1.2 胞漿蛋白通過在其氨基末端加信號序列可重新引導到內質網
3.1.3 信號識別顆粒(srp)檢測信號序列并使核糖體附著在er膜上
3.1.4 gtp-gdp循環使信號序列從srp上釋放，srp與其受體分離
3.1.5 信號肽打開蛋白質轉運通道
3.1.6 轉運是通過信號序列和終止一轉移序列引導的
3.1.7 atp驅動的熱休克蛋白作為分子伴侶結合新生蛋白并幫助其折疊
3.2 糖蛋白從內質網上的多萜醇(dolichol)供體上獲得核心糖結構
3.2.1 葡萄糖的缺乏是糖蛋白已完全折疊正準備轉運到高爾基體的信號
3.2.2 轉運囊泡攜帶蛋白質從內質網到高爾基體進一步發生糖基化和
……
第4章 蛋白質研究技術
第5章 基因與染色體
第6章 基因研究技術
第7章 生物膜與跨膜轉運
第8章 生物信號轉導
第9章 基因表達的調控
第10章 代謝調節策略
主要參考文獻
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